Karakteristik Enzim Invertase dari Saccharomyces cerevisiae pada Berbagai Kondisi
Article Sidebar
Main Article Content
Abstract
Sukrosa merupakan disakarida umum yang banyak digunakan dalam berbagai industri, termasuk industri molase. Sukrosa dapat dihidrolisis menjadi fruktosa dan glukosa dengan bantuan enzim invertase. Gula invert sangat dibutuhkan dalam industri karena memiliki tingkat kemanisan yang lebih tinggi dibandingkan sukrosa. Enzim invertase berperan penting dalam proses pemecahan sukrosa tersebut. Penelitian ini bertujuan untuk mengevaluasi hubungan antara aktivitas enzim invertase dengan variasi konsentrasi substrat, pH, suhu, serta pengaruh penghambatan aktivitas enzim oleh CuSO₄. Tahapan penelitian dimulai dengan penyiapan larutan enzim invertase sebesar 0,04 g/L dan larutan sukrosa. Selanjutnya dilakukan pengujian terhadap pengaruh variasi konsentrasi substrat (0,0–3 mL), pengaruh pH (rentang pH 3 hingga pH 9), pengaruh suhu (18 °C, 30 °C, dan 95 °C), serta pengaruh penghambatan oleh CuSO₄ pada konsentrasi sukrosa 50 g/L dan 200 g/L terhadap aktivitas enzim invertase. Hasil penelitian menunjukkan bahwa pemecahan sukrosa oleh enzim invertase memiliki pH optimum pada kisaran 3–4,5. Suhu optimum aktivitas enzim berada pada 30 °C. Peningkatan konsentrasi substrat menghasilkan peningkatan aktivitas enzim, ditandai dengan meningkatnya kadar gula pereduksi. Enzim menunjukkan aktivitas yang lebih tinggi ketika jumlah substrat meningkat karena lebih banyak substrat yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Peningkatan konsentrasi CuSO₄ menunjukkan korelasi positif dengan peningkatan kadar gula sisa, yang mengindikasikan efek penghambatan terhadap aktivitas enzim.
Article Details
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
References
R. Ledesma-Amaro and J. M. Nicaud, “Metabolic Engineering for Expanding the Substrate Range of Yarrowia lipolytica,” Trends Biotechnol., vol. 34, no. 10, pp. 798–809, 2016, doi: 10.1016/j.tibtech.2016.04.010.
M. Songpim, P. Vaithanomsat, W. Vanichsriratana, and S. Sirisansaneeyakul, “Enhancement of inulinase and invertase production from a newly isolated Candida guilliermondii TISTR 5844,” Kasetsart J. - Nat. Sci., vol. 45, no. 4, pp. 675–685, 2011.
V. Lombard, H. Golaconda Ramulu, E. Drula, P. M. Coutinho, and B. Henrissat, “The carbohydrate-active enzymes database (CAZy) in 2013,” Nucleic Acids Res., vol. 42, no. D1, 2014, doi: 10.1093/nar/gkt1178.
R. Sindhu et al., Enzyme Technology in Food Processing: Recent Developments and Future Prospects, vol. 3. Elsevier, 2020.
H. Manoochehri, N. F. Hosseini, M. Saidijam, M. Taheri, H. Rezaee, and F. Nouri, “A review on invertase: Its potentials and applications,” Biocatal. Agric. Biotechnol., vol. 25, p. 101599, 2020, doi: 10.1016/j.bcab.2020.101599.
T. Chand Bhalla, Bansuli, N. Thakur, Savitri, and N. Thakur, “Invertase of Saccharomyces cerevisiae SAA-612: Production, characterization and application in synthesis of fructo-oligosaccharides,” Lwt, vol. 77, pp. 178–185, 2017, doi: 10.1016/j.lwt.2016.11.034.
M. Zelvi, A. Suryani, and D. Setyaningsih, “HIDROLISIS Eucheuma cottonii Dengan Enzim K-Karagenase Dalam Menghasilkan Gula Reduksi Untuk Produksi Bioetanol,” J. Teknol. Ind. Pertan., vol. 27, no. 1, pp. 33–42, 2017, doi: 10.24961/j.tek.ind.pert.2017.27.1.33.
A. Suryani and D. Mangunwidjaja, Rekayasa Proses. Bogor: IPB Press, 2014.
G. Puspitasari and W. S. Atikah, “Studi Kinetika Reaksi Dari Enzim Α- Amilase Pada Proses Penghilangan Kanji Kain Kapas,” Arena Tekst., vol. 34, no. 1, pp. 1–6, 2019, doi: 10.31266/at.v34i1.5097.
R. L. de Oliveira, M. F. da Silva, A. Converti, and T. S. Porto, “Biochemical characterization and kinetic/thermodynamic study of Aspergillus tamarii URM4634 β-fructofuranosidase with transfructosylating activity,” Biotechnol. Prog., vol. 35, no. 6, pp. 1–12, 2019, doi: 10.1002/btpr.2879.
M. L. P. Fernandes, J. A. Jorge, and L. H. S. Guimarães, “Characterization of an extracellular β-d-fructofuranosidase produced by Aspergillus niveus during solid-state fermentation (SSF) of cassava husk,” J. Food Biochem., vol. 42, no. 1, pp. 1–10, 2018, doi: 10.1111/jfbc.12443.